El propósito del sistema inmunológico del cuerpo no sólo es reconocer los antígenos "extraños" sino también reconocer las células propias de las que no lo son. El Problema del cáncer es que el cuerpo no reconoce estas células malignas como "extrañas"; y las considera como células normales y no las ataca.

La inmensa mayoría de células en el cuerpo, sobre todo las células con núcleo (células nucleadas) tienen proteínas en su superficie que se denominan antígenos de clase I. Éstos moléculas / antígenos de clase I aparecen de forma abundante en las células linfoides, algo en el hígado, pulmón y riñón y sólo escasamente en el cerebro y el músculo esquelético. En el ser humano, la superficie de tejido embrionario inicial no presenta estas moléculas.

Estos antígenos de clase I también se denominan antígenos de trasplante (HLA). De hecho, estas moléculas fueron originalmente reconocidas debido a su capacidad para provocar el rechazo en los trasplantes entre individuos de una misma especie. (trasplante de órganos...).

Los antígenos de clase I son uno de los tres tipos de antígenos de reconocimiento de superficie que requieren las células que participan en la respuesta inmune para funcionar normalmente. Existe una especie de código identificativo que muestra a las células del sistema inmunológico si las células son propias o no. ¡Es necesario que las células del sistema inmune reconozcan los antígenos de clase I de una célula!

Los antígenos de clase I contienen una cadena de proteína pesada y otra ligera (la Beta-2 Microglobulina). La cadena pesada es producida por múltiples genes. Algunos de estos genes de los seres humanos se parecen, curiosamente, a ciertos genes similares de los ratones (genes murinos). La cadena de proteína ligera se liga químicamente a esta cadena pesada. Esta cadena ligera, que está codificada en el cromosoma 15, no varía a diferencia de las cadenas pesadas. La cadena de proteína ligera también es desprendida por la célula y en consecuencia, se encuentra en el suero de la sangre y en la orina. Su tamaño es de 12.000 Daltons. (El tamaño de la IgM es de 900.000 Daltons; la inmunoglobulina más pequeña, la IgG es de 150 000 Daltons).

Esta cadena ligera se denomina beta-2 microglobulina sérica, ya que inicialmente se descubrió como una proteína del suero antes que su papel como parte los antígenos de clase I fuera descrito.

El mieloma múltiple, enfermedad muy próxima al Waldenström, se caracteriza por la proliferación maligna de células del plasma. Hay tres fases de esta enfermedad: Estadio I, inicio de la enfermedad, baja producción de proteína monoclonal, baja producción de beta-2 microglobulina. Estadio II, entre la fase I y III. Estadio III enfermedad extendida, muchas células del cáncer, elevada producción de proteína monoclonal, muchas proteínas expulsadas en la orina, y niveles altos de beta-2 microglobulina.

El nivel de la beta-2 microglobulina en suero, esta directamente relacionado con la magnitud de la enfermedad y carga tumoral. Sin embargo, en la Macroglobulinemia de Waldenström el nivel de Beta-2 microglobulina pueden aparecer elevado con relación a la carga tumoral real.