L’immunologie est une branche de la science biomédicale qui s’intéresse aux réponses de l’organisme et à sa protection contre les agents environnementaux qui lui sont étrangers. Cela concerne aussi la reconnaissance par l’organisme de ce qui lui appartient ou non. L’immunologie inclut également l’étude et la fonction du système immunitaire, l’immunisation, les greffes d’organes, les banques de sang et l’immunopathologie (maladies du système immunitaire).

Une molécule étrangère (ex : le pollen) ou une molécule à la surface d’un agent infectieux (ex : bactérie, virus) qui provoque une réponse immune est qualifiée d’immunogène. Ces molécules sont également désignées comme étant des antigènes.

Les anticorps sont une des plus remarquables réponses au problème des antigènes ou des corps « étrangers ». L’immunité acquise (relativement nouveau en termes d’évolution ­ présente seulement chez les vertébrés) se met en action, comme son nom l’implique, par un contact avec l’agent étranger (immunisation). Le contact initial déclenche une chaîne de réactions qui conduit à l’activation de certaines cellules ( lymphocytes) et à la production de protéines (anticorps) spécifiques contre l’agent étranger. Les anticorps s’attachent aux antigènes et lance la réponse immunitaire qui conduit finalement a la neutralisation de ce corps étranger.

Les lymphocytes B prolifèrent en réponse à un antigène particulier et se différencient en anticorps non-proliférant qui secrètent des plasmocytes. La macroglobulinémie de Waldenström est une prolifération non-régulée des cellules provenant de la famille des cellules B (cellules lympho-plasmocytaires).

Les protéines anticorps sont souvent appelées immunoglobulines (Ig). Toutes les immunoglobulines ont des caractéristiques structurelles communes… Les anticorps sont constitués de chaînes de protéines réunies ensemble par des liens chimiques. Il y a des chaînes lourdes et des chaînes légères. Je vous épargnerai les complexités d’une description détaillée de ces chaînes. Il suffit de dire qu’il y a cinq classes différentes de chaînes lourdes : G, M, A, E et D. En raison des différences dans leurs chaînes lourdes, les immunoglobulines présentent cinq classes principales : IgG, IgM, IgA, IgE et IgD.

IgG est l’immunoglobuline prédominante parmi les composantes internes que sont le sang, le liquide céphalo-rachidien et le liquide péritonéal (liquide présent dans la cavité abdominale). Les IgG constituent la seule classe d’immunoglobulines qui se trouvent dans le placenta, conférant l’immunité au f¦tus de la mère. Les IgG représentent 80% du total des immunoglobulines. C’est la plus petite des immunoglobulines, avec un poids moléculaire de 150 000 daltons. Aussi peut-elle passer aisément du système de circulation aux tissus de l’organisme. Le Rituxan est classé comme une IgG. Aussi une plasmaphérèse ne peut-elle éliminer tout le Rituxan parce que, comme une IgG, une partie s’est infiltrée dans les tissus. Une plasmaphérèse ne peut, en théorie, n’éliminer que celles de IgG présentes dans le sang. La synthèse de IgG est grandement gouvernée par la stimulation antigènique, si bien que, avec des animaux axéniques (sans microbes), le niveau des IgG est très bas, mais s’élève rapidement en cas de transfert dans un environnement normal.

L’IgM est souvent référencée comme une macroglobuline (d’où le nom de macroglobulinémie de Waldenström ) en raison de sa taille. C’est la plus grande des immunoglobulines dont le poids est de 900 000 daltons. Sa taille fait qu’elle est « piégée » dans la circulation sanguine : ainsi, une plasmaphérèse peut les extraire très aisément. L’IgM constitue 6% du total des immunoglobulines chez un individu normal. L’IgM est un anticorps puissant dans la lutte contre les envahisseurs extérieurs. Un taux élevé d’IgM, chez un individu normal, indique généralement une infection récente ou une exposition récente à un antigène. Un grand nombre d’IgM dans le plasma sanguin, comme dans le cas de la macroglobulinémie de Waldenström , peut conduire à une augmentation de viscosité du sérum sanguin, à un ralentissement de la circulation sanguine, etc… 

Une IgA pèse dans les 160 000 daltons. Elle constitue 13% des immunoglobulines. L’IgA est principalement impliquée dans la défense des surfaces externes du corps exposées à des attaques de microorganismes. On la trouve de manière sélective dans les salives, les larmes, les fluides nasaux, la transpiration, sur les parois génito-urinaires et gastro-intestinales, les sécrétions des poumons, etc…

L’IgE est un « misérable » anticorps qui répond aux réactions allergiques ( je pense au rhum des foins). Elle ne constitue que 0.002% du total des immunoglobulines, mais c’est un anticorps très réactif et très efficace. Son poids est de 200 000 daltons.

L’IgD est un immunoglobuline bizarre et qui n’est pas complètement comprise. Elle est présente en petite quantité, 0-1% des immunoglobulines, et son poids est de 185 000 daltons. Elle n’est pas secrétée par les plasmocytes, et on ne lui connaît pas de fonction dans le plasma sanguin. On sait qu’elle est une composante de surface majeure de beaucoup de cellules B. Sa présence sur les cellules B sert de marqueur de différenciation, et elle sert au contrôle de l’activation et de la suppression des lymphocytes. Je ne suis pas certain que les CD-20 et les CD-59 soient des molécules IgD.

Les IgG, IgM, IgA, IgE et IgD sont aussi divisées en sous-classes. Elles peuvent différer les unes des autres par cette portion de molécule qui les lie de manière spécifique à tel ou tel antigène. Vous pouvez donc avoir les IgG qui se lient à une bactérie spécifique et des IgG qui se lie à un autre type de bactérie ou d’antigène. Bien sûr, ceci peut s’appliquer aux autres immunoglobulines : IgM, IgA, IgE…